Spectroscopie van biomoleculen

Vakinformatie

Dit vak wordt gegeven door Johan Hofkens en Tatjana Voght. Het deel van Voght is mondeling, Hofkens is schriftelijk. Je moet op beide delen minstens 3,5/10 halen om te slagen. Bij het herexamen kan je een vrijstelling aanvragen.

Vogt

1) H- en C-spectrum, structuur afleiden.

2) Je krijgt spintoestanden, geef het aantal mogelijke spin oriëntaties en geef het weer op een grafische manier. Hoe wordt dit effect genoemd? Is de electronen verdeling gelijk tussen 2 toestanden? Welke factoren beïnvloeden deze indeling? Wat kun je hieraan doen om NMR spectroscopie efficiënter te maken?

3) Leg in vivo H- en C-NMR spectroscopie uit, integreer een voorbeeld in je uitleg. Waarom wordt dit niet veel gebruikt? P-NMR is wel nuttig in vivo, waarom? Geef een voorbeeld waarin deze techniek gebruikt kan worden.

Hofkens

1) Tekening met DNA-hairpin in open- en gesloten vorm. Aan uiteinde hangt een donor en acceptor. Donor vrij heeft leeftijd van 10 ns, acceptor vrij een leeftijd van 2 ns. Wanneer de leeftijd van de donor wordt gemeten (in de gesloten vorm) bekomen ze een bi-exponentiele verdeling voor de leeftijd: 5 ns 95% en 1 ns 5%. A) Verklaar de resultaten. B) Geef de leeftijd van de gesloten- en de open DNA-hairpin vorm. C) Wat zal de leeftijd van de acceptor zijn in de open vorm, en wat in de gesloten DNA-hairpin vorm?

2) Tekening van anisotropie gegeven (uit cursus met 2x10-2M en 2x10^-5M). Verklaar de tekening aan de hand van de gezienen leerstof.

3) Bespreek kort maar juist (1/2bladzijde max) A) foto-effect B) Balmer-reeks C) ... D) transitiedipoolmoment.

Vogt

1) H- en C-spectrum

2) Slow en fast exchange uitleggen (waarom een spectrum bij hoge T slechts 1 signaal meer geeft i.p.v. 2) en de exchange constant berekenen.

3) Hoe kan IR-Spectroscopy gebruikt worden om: - kwantitatief de concentratie van een staal te bepalen. - kwalitatief proteine structuur te bepalen.

Hofkens

1) Gegeven een absorptiespectrum van verschillende kleurstoffen (steeds met een groter geconjungeerd systeem) verklaar alle waarnemingen, teken het fluorescentie spectrum van 2 van de stoffen, de quantumyield van kleurstof 1 is 0.9 hoe zal deze evolueren naarmate het molecule groter wordt? 2) Atoommodel van Bohr uitleggen en op het belang voor de spectroscopie wijzen. 3) Begrippen: -Cotton-effect -Inner filter effect -R0 -Excimeer

Vogt

1) H-spectrum+ IR-spectrum 2)uitleg verdeling tussen de 2 spintoestanden. hoe onstaat deze verdeling en hoe kan je ze beïnvloeden. 3) Leg uit de voor- en nadelen van 1D en 2D spectra en kan men aan de hand hiervan de ligand-proteïne interactie volgen. b. Kan je de snelheidsconstante K berekenen aan de hand van deze spectra? (zowel slow als fast exchange) c. kan je zien waar het ligand bind aan het proteïne? (zowel slow als fastexchange)

Hofkens

1) twee prentjes van twee membranen. Eerst een eximeer daarna niet meer. Het gaat over membraanfusie. Geef de absorptie-en emissiespectra van beide toestanden. Wat leert men hieruit over membraanfusie?(af te leiden uit prentjes) 2) hoe kan men de transitieconstante berekenen? 3) woordjes: limiterende anisotropie, cotton effect, inner filter effect, statische quenching